L-Trp est un acide aminé essentiel nécessaire à la synthèse des protéines dans les cellules de mammifères, et la voie L-Trp à la kynurénine (Kyn) est fermement établie comme un régulateur clé de l'immunité innée et adaptative. Le catabolisme de L-Trp à Kyn maintient un microenvironnement immunosuppresseur en affamant les cellules immunitaires de L-Trp et en libérant des produits de dégradation de L-Trp qui ont des fonctions immunosuppressives. Indoleamine 2,3-dioxygénases (IDO1 & IDO2), deux des enzymes limitant le taux dans cette voie, sont régulées à la hausse dans de nombreuses tumeurs, fournissant aux cellules cancéreuses une avenue pour l'évasion immunitaire. Les inhibiteurs de IDO1 peuvent se lier de manière irréversible (liaison covalente à la protéine) ou de manière réversible (association non covalente) à l'enzyme. Le kit de test du mécanisme d'action de l'inhibiteur IDO1 permet aux chercheurs de déterminer le mécanisme de la liaison de l'inhibiteur IDO1. À des concentrations élevées, par exemple 10 fois la concentration d'IC50 de l'inhibiteur, les deux inhibiteurs réversibles et irréversibles interféreront avec l'activité IDO1. Cependant, après une dilution suffisante, par exemple jusqu'à 0,3 fois la concentration d'IC50, les inhibiteurs réversibles se dissocieront, ce qui soulagera l'inhibition de l'enzyme IDO1. Les inhibiteurs irréversibles ne se dissocieront pas et continueront d'inhiber l'enzyme IDO1 au même niveau. Par conséquent, en surveillant l'activité enzymatique après dilution de l'inhibiteur, le mécanisme de liaison à la protéine IDO1 peut être déterminé.
